STUDI INTERAKSI KURKUMIN-ARTEMISIN DAN TURUNANNYA TERHADAP RESEPTOR SARCOENDOPLASMA RETICULUM Ca+2 SECARA IN SILICO

Abstract

Penelitian ini bertujuan memodelkan interaksi molekuler enzim Sarcoendoplasmic Reticulum Ca+ (SERCA) oleh kurkumin-artemisin dan turunannya secara in silico. Penelitian ini menggunakan 10 senyawa obat yaitu kurkumin, analog 1, analog 2, analog 3, analog 4, artemisin, dihidroartemsin, artemeter, artesunat dan ATP. Senyawa penambatan yang digunakan adalah 2EAS yang didapat dari situs Protein Data Bank (PDB). Senyawa ujinya yaitu kurkumin, analog 1, analog 2, analog 3, analog 4, artemisin, dan turunannya. Semua ditambatkan menggunakan aplikasi ArgusLab 4.0.1. Proses penambatan dilakukan dengan metode ArgusDock. Hasil analisa menunjukkan semua senyawa uji mampu berikatan dengan reseptor SERCA. Berdasarkan penelitian ini disimpulkan bahwa kurkumin dan analognya mampu menghambat  ikatan ATPreseptor secara kompetitif yang ditandai dengan energi Gibs (ΔG) yang lebih besar. Hal ini menunjukkan ikatan kurkumin dan analognya lebih stabil daripada ikatan ATP terhadap reseptornya, sedangkan artemisin dan turunannya mampu berikatan dengan SERCA pada site binding domain ion FePenelitian ini bertujuan memodelkan interaksi molekuler enzim Sarcoendoplasmic Reticulum Ca+ (SERCA) oleh kurkumin-artemisin dan turunannya secara in silico. Penelitian ini menggunakan 10 senyawa obat yaitu kurkumin, analog 1, analog 2, analog 3, analog 4, artemisin, dihidroartemsin, artemeter, artesunat dan ATP. Senyawa penambatan yang digunakan adalah 2EAS yang didapat dari situs Protein Data Bank (PDB). Senyawa ujinya yaitu kurkumin, analog 1, analog 2, analog 3, analog 4, artemisin, dan turunannya. Semua ditambatkan menggunakan aplikasi ArgusLab 4.0.1. Proses penambatan dilakukan dengan metode ArgusDock. Hasil analisa menunjukkan semua senyawa uji mampu
berikatan dengan reseptor SERCA. Berdasarkan penelitian ini disimpulkan bahwa kurkumin dan analognya mampu menghambat  ikatan ATPreseptor secara
kompetitif yang ditandai dengan energi Gibs (ΔG) yang lebih besar. Hal ini menunjukkan ikatan kurkumin dan analognya lebih stabil daripada ikatan ATP terhadap reseptornya, sedangkan artemisin dan turunannya mampu berikatan dengan SERCA pada site binding domain ion Fe+2